Dunia biokimia manusia, dengan segala artinya, menjelaskan proses metabolisme yang terjadi di dalam diri kita. Di luar konsep ethereal dan identitas sendiri, kita harus mengakui bahwa manusia tidak lebih dari satu set jalur kimia, impuls listrik, respirasi seluler dan rantai polipeptida, setidaknya pada tingkat fisiologis belaka.
Oleh karena itu, ribuan molekul kecil menjelaskan perilaku, kebiasaan, dan penyakit kita . Enzim lambung bertanggung jawab untuk pencernaan di perut, hemoglobin sel darah merah memungkinkan transmisi oksigen ke jaringan kita dan pelepasan kompleks sinaptik antara neuron memungkinkan kita untuk berpikir, tidak lebih dan tidak kurang. Sederhananya: kita adalah biomolekul yang kita sintesis, tidak peduli seberapa kecil atau tidak penting kelihatannya.
Di antara seluruh konglomerat biologis yaitu tubuh manusia, ada serangkaian protein atau konjugat yang bertanggung jawab atas fungsi yang sangat spesifik, yang cenderung luput dari perhatian umum karena bahasa spesifik yang mereka bawa. Di sini kita akan melihat apa itu mioglobin, suatu heteroprotein otot yang memiliki banyak kesamaan dengan hemoglobin klasik .
- Artikel terkait: “Sistem peredaran darah: apa itu, bagian dan karakteristiknya”
Apa itu mioglobin?
Mioglobin adalah heteroprotein, yaitu terdiri dari bagian protein (apoprotein, asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida) dan bagian non-protein yang lebih kecil , kelompok prostetik. Karakteristik diferensial utama antara protein umum (holoprotein) dan heteroprotein adalah bahwa yang terakhir memiliki lipid, karbohidrat, asam nukleat dan bahkan logam dalam struktur tiga dimensinya.
Dengan menyempurnakan benang lebih lanjut, kita dapat menyoroti bahwa mioglobin adalah heteroprotein tipe kromoprotein, karena memiliki logam dalam komposisi kimianya , yang memberikan pewarnaan yang khas. Mioglobin terdiri dari 153 bagian polipeptida asam amino dan gugus heme yang mengandung atom besi, seperti hemoglobin. Karena adanya gugus “heme” ini, kita dapat menegaskan bahwa fungsi utama mioglobin adalah menyimpan oksigen.
Selain itu, perlu dicatat bahwa mioglobin terdiri dari rantai polipeptida tunggal yang terdiri dari 8 heliks alfa (struktur sekunder dari konformasi asam amino), yang dikaitkan dengan titik penyisipan oksigen . Di bagian tengahnya terdapat cincin porfirin yang mengandung zat besi. Gugus histidin proksimal (His-93) berhubungan langsung dengan molekul besi, sedangkan gugus histidin distal (His-64) ditempatkan pada sisi berlawanan dari formasi.
Sebaliknya, hemoglobin (bertanggung jawab untuk mengangkut oksigen dalam darah, dalam sel darah merah) terdiri dari empat polipeptida yang berbeda dan empat titik pengikatan oksigen, yang memungkinkan berbagai sifat kinetik pengikatan. Anda dapat mengatakan bahwa, dari sudut pandang kimia, ini lebih “kompleks” daripada mioglobin .
Jika kita ingin Anda memiliki gambaran tentang semua konglomerat ini, itu adalah sebagai berikut: mioglobin hanya terdiri dari rantai asam amino (polipeptida), yang pada gilirannya disajikan dalam bentuk 8 heliks alfa yang terhubung, tersusun secara melingkar pada pembentukan tiga dimensi. Di pusat heteroprotein adalah kelompok heme, dengan molekul besi. Jika kita dapat membuka gulungan struktur tersiernya, kita akan melihat string 8-subunit yang melekat pada cincin heme.
- Anda mungkin tertarik: “Eritrosit (sel darah merah): karakteristik dan operasi”
Fungsi mioglobin
Seperti hemoglobin, mioglobin adalah heteroprotein sitoplasma yang memungkinkan oksigen berikatan dengan gugus heme . Bagaimanapun, dengan memiliki empat rantai polipeptida (globin), hemoglobin memiliki empat kelompok heme, yang memungkinkannya untuk melekatkan lebih banyak oksigen ke struktur tersiernya. Dengan demikian, hemoglobin memiliki lebih banyak “muatan oksigen”, sedangkan mioglobin memiliki afinitas yang lebih tinggi terhadapnya, tetapi dalam jumlah yang lebih sedikit (hanya satu gugus heme / satu molekul O2). Perbedaan ini berhubungan dengan fungsi masing-masing molekul: hemoglobin mengangkut, sementara mioglobin menyimpan.
Pada titik ini, perlu dicatat bahwa konsentrasi mioglobin paling tinggi di otot lurik vertebrata , khususnya, di sitoplasma kardiomiosit dan di sarkoplasma serat otot. Berdasarkan premis ini, dapat diasumsikan bahwa fungsi utama mioglobin adalah menyediakan oksigen ke mitokondria otot ketika tubuh sedang stres, untuk menghindari hipoksia di tingkat jaringan.
Dengan kata lain, mioglobin berfungsi sebagai penyangga konsentrasi oksigen intraseluler dan juga sebagai cadangan O2 di tingkat otot. Konsep ini dikonfirmasi oleh kenyataan yang sama anehnya dengan yang diharapkan: hewan yang hidup di air dan menghabiskan waktu yang lama di dalam air memiliki mioglobin 30 kali lebih banyak di lingkungan selulernya, dibandingkan dengan hewan yang selalu memiliki oksigen.
Ini adalah beberapa lagi fungsi mioglobin, yang dikontekstualisasikan dalam lingkungan organisme :
- Memfasilitasi difusi oksigen: heteroprotein ini mengalami desaturasi pada awal aktivitas otot, meningkatkan gradien difusi oksigen dari kapiler ke sitoplasma.
- Tampaknya memiliki fungsi enzimatik: diperlukan untuk pemecahan aktif oksida nitrat menjadi nitrat. Metabolisme oksida nitrat mendukung aktivitas mitokondria.
- Membantu menghilangkan spesies oksigen reaktif (ROS): ROS adalah molekul yang sangat kecil yang berasal dari metabolisme sel normal, tetapi ini dapat merusak sel dan menyebabkannya menua. Untuk alasan ini, mioglobin membantu menjaga konsentrasinya tetap minimum.
Seperti yang Anda lihat, fungsi mioglobin tidak hanya terletak pada penyimpanan molekul O2 berkat gugus hemenya . Meskipun ini adalah tugas utamanya, ia juga menghadirkan yang lain, yang sama pentingnya untuk kesejahteraan di lingkungan seluler.
Peran mioglobin dalam gambaran klinis
Mioglobin dikodekan oleh gen MB pada manusia, dan seperti urutan DNA lainnya, ia rentan terhadap mutasi. Disfungsi gen MB telah dikaitkan dengan berbagai kondisi, seperti sindrom kompartemen atau medulloblastoma.
Selanjutnya, caral eksperimental (tikus knockout) dengan mioglobin yang bermutasi mengembangkan penyakit mematikan pada tingkat jantung selama perkembangan janin. Beberapa caral yang bertahan dalam kondisi ini mengekspresikan mekanisme kompensasi, tetapi kelangsungan hidup rendah. Oleh karena itu, diklaim bahwa mioglobin sangat penting untuk fungsi tubuh .
Di luar alasan dugaan, mioglobin telah secara langsung dikaitkan dengan entitas klinis yang dikenal luas: rhabdomyolysis. Pada kondisi yang serius ini, terjadi kerusakan pada membran miosit (sel otot), yang mengakibatkan akumulasi kalsium secara tidak normal di dalam otot. Hal ini menyebabkan lisis otot dan nekrosis, yang pada gilirannya meningkatkan konsentrasi dalam darah molekul yang seharusnya tidak ada.
Menariknya, mioglobin adalah protein yang paling merusak ginjal ketika menyusup ke sistem peredaran darah dan akhirnya “disaring” di lingkungan ginjal . Dipercayai bahwa heteroprotein ini dapat mengendap di tubulus ginjal, terakumulasi dan menyebabkan penghalang. Mekanisme toksisitas ini menjelaskan, sebagian, mengapa gagal ginjal merupakan salah satu efek samping utama dari rhabdomyolysis.
Akhirnya, perlu dicatat bahwa keberadaan mioglobin dalam urin diukur untuk mendeteksi kondisi ini, karena konsentrasi 100 mg / dl mampu mengubah warna urin.
Ringkasan
Ketika kita memperhatikan suatu protein, enzim atau molekul yang berhubungan dengan metabolisme, tetap hanya pada struktur dan fungsinya yang utama adalah suatu kesalahan yang serius. Ya, mioglobin menyimpan oksigen untuk mencegah hipoksia otot, tetapi juga memiliki aktivitas enzimatik, menetralkan spesies oksigen reaktif, memfasilitasi difusi O2 di lingkungan seluler, dan berfungsi sebagai salah satu kriteria diagnostik untuk rhabdomyolisis (baik dalam konsentrasinya dalam plasma atau urin ).
Pada akhirnya, setiap biomolekul memiliki lebih dari satu fungsi dalam tubuh kita, dan jika kita percaya bahwa itu hanya memenuhi satu tugas, itu pasti karena kita belum menemukan sisanya.