Dari sudut pandang biokimia, jalur metabolisme atau jalur metabolisme adalah suksesi reaksi kimia di mana substrat diubah dan menimbulkan produk / produk akhir, melalui serangkaian metabolit antara. Jalur metabolisme terus-menerus terjadi di semua sel tubuh kita, misalnya, glikolisis adalah proses kimia penting bagi sel untuk mendapatkan energi.
Jalur metabolisme sangat penting untuk menjaga keseimbangan homeostatik kita, yaitu, bahwa setiap sel kita dapat bertahan hidup dengan mempertahankan komposisi internal yang stabil. Di sini enzim memainkan peran penting, katalis biokimia yang mempercepat reaksi yang terjadi di dalam makhluk hidup.
Enzim bekerja pada substrat, yang akhirnya diubah menjadi produk dalam satu atau lebih langkah. Meskipun fungsionalitas molekul organik ini banyak dibahas, menarik untuk diketahui bahwa ada lebih dari satu jenis enzim, masing-masing dengan karakteristik kimia dan fungsionalnya. Di sini kita memberi tahu Anda segalanya tentang apoenzim .
- Artikel terkait: “20 jenis protein dan fungsinya dalam tubuh”
Apa itu enzim?
Menurut kamus Oxford Languages, enzim didefinisikan sebagai protein larut yang diproduksi oleh sel-sel tubuh, yang mendorong dan mengatur reaksi kimia pada makhluk hidup .
Terlepas dari kenyataan bahwa molekul-molekul ini adalah protein di alam dalam banyak kasus, kita tidak dapat melupakan bahwa ada yang lain yang diproduksi berdasarkan RNA, ribozim, yang kekhasannya akan kita tinggalkan untuk kesempatan lain.
Enzim adalah biokatalis , dan kita harus berhenti sejenak pada istilah ini untuk melanjutkan konsep yang menjadi perhatian kita di sini. Reaksi kimia dapat diamati dari sudut pandang termodinamika maupun kinetik, tetapi, bagaimanapun, hal yang paling langsung adalah menunjukkan perubahan energi bebas yang terjadi selama reaksi.
A + B → C + D
Agar A + B dapat diubah menjadi produk, harus ada energi aktivasi, yaitu jumlah energi minimum yang dibutuhkan sistem sebelum dapat memulai proses tertentu, “penghalang” yang harus diatasi untuk mencapai keadaan aktivasi (EA). Biokatalis seperti enzim mengurangi energi yang diperlukan agar reaksi ini terjadi melalui dua mekanisme:
- Menempel pada substrat (zat awal), yang melemahkan ikatan kimianya dan memfasilitasi penguraiannya hingga akhirnya menghasilkan produk.
- Dengan menarik senyawa reaktif ke permukaannya, yang memfasilitasi proses umum.
Dengan demikian, enzim bertindak dengan substrat dan spesifisitas aksi untuk menentukan siapa yang harus diikat atau jenis reaksi apa yang akan dipromosikan, masing-masing . Jelas bahwa kita telah menyajikan istilah dalam cara yang diringkas, karena struktur dan fungsi enzim melaporkan informasi yang cukup untuk menulis beberapa buku tentangnya.
Apa itu apoenzim?
Setelah kita secara singkat membatasi istilah enzim, kita siap untuk menangani salah satu yang menjadi perhatian kita di sini. Enzim biasanya protein globular yang terdiri dari rangkaian asam amino (hampir semua enzim lebih besar dari substrat tetapi hanya 3-4 asam amino spesifik yang terlibat dalam katalisis) larut dalam air tetapi, tergantung pada komposisinya, dua jenis dibedakan.
Enzim yang digunakan terdiri dari satu atau lebih rantai protein, juga dikenal sebagai rantai polipeptida. Di sisi lain, holoenzim secara kimiawi lebih kompleks, karena terdiri dari bagian protein yang disebut apoenzim dan bagian non-protein yang disebut kofaktor .
Holoenzim = Apoenzim + kofaktor
Mari kita lihat masing-masing komponen ini secara rinci di bawah ini.
1. Apoenzim
Dengan demikian, kita dapat mendefinisikan apoenzim sebagai bagian protein dari suatu enzim (holoenzim) yang, agar aktif, perlu dikaitkan dengan kofaktor yang sesuai , juga dikenal sebagai koenzim bila merupakan kofaktor organik yang bersifat non-protein. Disebut juga apoprotein.
Apoenzim, seperti enzim itu sendiri, adalah protein globular yang secara eksklusif terdiri dari urutan asam amino yang teratur, subunitnya yang paling sederhana. Asam amino ini melakukan kapasitas enzimatik biomolekul tetapi, seperti yang telah kita katakan, hanya sedikit yang terlibat dalam katalisis itu sendiri. Tergantung pada perannya, kita dapat membedakan 4 jenis asam amino dalam apoenzim :
- Non-esensial: mereka tidak terlibat dalam katalisis itu sendiri, tetapi merupakan bagian dari struktur apoenzim. Jika mereka dihapus, itu tidak kehilangan kapasitas katalitiknya.
- Struktural: mereka bertanggung jawab atas struktur tiga dimensi apoenzim.
- Ikatan atau fiksasi: mereka membentuk ikatan yang mudah menguap dengan substrat dan mengarahkannya sehingga reaksi dapat dilakukan.
- Katalitik: 3 atau 4 asam amino dari seluruh struktur dengan fungsi katalitik itu sendiri. Mereka mengikat substrat melalui ikatan kovalen dan melemahkan strukturnya, membuat reaksi lebih mudah.
Dua jenis asam amino terakhir ini, katalitik dan pengikatan, membentuk situs aktif, yaitu area enzim tempat pengikatan substrat untuk dikatalisis . Kopling enzim-substrat sedemikian rupa sehingga Hermann Emil Fischer, ahli kimia Jerman terkenal abad ke-20, menggambarkan kopling seperti ini sebagai berikut: “substrat sesuai dengan pusat aktif atau katalitik enzim seperti kunci untuk gembok.”
Berkat perumpamaan ini, kompleks kunci-kunci telah digunakan untuk menjelaskan tindakan enzimatik secara historis di sekolah dan perguruan tinggi, meskipun pada kenyataannya itu adalah mekanisme yang jauh lebih fleksibel dan mudah beradaptasi.
- Anda mungkin tertarik: “Lisosom: apa itu, struktur dan fungsinya dalam sel”
2. Kofaktor
Untuk sepenuhnya memahami holoenzim (dan karena itu apoenzim) perlu untuk menggambarkan kofaktor, komponen non-protein itu. Kofaktor pada dasarnya terdiri dari dua jenis: ion logam dan molekul organik, juga dikenal sebagai enzim . Dalam kelompok ion logam kita menemukan perwakilan seperti Fe2 +, Cu2 +, K +, Mn2 +, Mg2 + dan banyak lainnya. Terutama, ion-ion ini biasanya bertindak sebagai pusat katalitik itu sendiri atau sebagai agen penstabil dari konformasi holoenzim.
Di sisi lain, koenzim adalah kofaktor organik non-protein (karena jika terdiri dari asam amino, mereka akan menjadi bagian dari rantai enzim itu sendiri). Mereka adalah senyawa biologis termostabil yang, bersama dengan apoenzim, membentuk keseluruhan holoenzim.Perlu dicatat bahwa ikatan koenzim-apoenzim tidak spesifik, karena kofaktor organik ini dapat dihubungkan dengan berbagai jenis apoenzim dan ikatan biasanya bersifat sementara. . Beberapa contoh koenzim adalah FAD (flavin-adenine dinucleotide), Koenzim A dan Koenzim Q. Pasti beberapa di antaranya sudah tidak asing lagi bagi Anda bukan?
Akhirnya, kita menekankan bahwa mekanisme dasar kerja koenzim dapat diringkas dalam poin-poin berikut :
- Koenzim berikatan dengan apoenzim, membentuk holoenzim fungsional.
- Enzim menangkap substrat spesifiknya, yaitu “basa” yang akan menghasilkan produk yang dicari setelah reaksi metabolisme.
- Holoenzim menyerang substrat, sehingga menimbulkan senyawa yang terikat lemah yang pada akhirnya menimbulkan zat yang tidak stabil.
- Enzim menghasilkan elektron dari substrat ke koenzim untuk membentuk senyawa yang tidak stabil ini.
- Koenzim menerima elektron ini dan melepaskan diri dari apoenzim dan berjalan untuk “meninggalkan” elektron ini, sehingga kembali ke keadaan awalnya.
Tentu saja, langkah-langkah ini diungkapkan dengan cara yang paling reduksionis, tetapi gagasan umumnya jelas: apoenzim dan kofaktor, baik organik atau anorganik, menimbulkan holoenzim , biokatalis yang mendorong reaksi metabolisme dalam tubuh kita terjadi di cara yang lebih cepat.
Ringkasan umum
Dengan demikian, kita dapat meringkas bahwa apoenzim adalah bagian protein dari holoenzim, yang menyumbang sebagian besar struktur kimia tiga dimensinya. Secara umum, enzim dapat dipahami sebagai biomolekul penting untuk kehidupan, karena karena kekhususan, reversibilitas, efisiensi, daya katalitik yang besar, dan permanen dari waktu ke waktu, mereka mampu mempercepat beberapa reaksi kimia yang, tanpa mereka, akan jauh lebih lambat dan mahal.
Dengan semua konglomerasi terminologi ini, kita ingin menekankan bahwa, untuk mengetahui fungsionalitas suatu molekul, kita juga perlu mengetahui tentang struktur kimianya dan komponen-komponen yang diperlukan untuk operasinya. Tanpa apoenzim, konsep enzim kompleks yang terdiri dari senyawa di luar protein tidak dapat dipahami.
Referensi bibliografi:
- Aguado Esteban, C. (2008). Penelitian tentang terapi mutasi metabolik bawaan yang spesifik: respons terhadap kofaktor dan terapi antisense.
- Briceño, K. Apoenzyme: Karakteristik, Fungsi dan Contoh.
- Briceño, K. Holoenzyme: Karakteristik, Fungsi dan Contoh.
- Monguí Aponte, LY, Hernández Guzmán, TD, & González Gómez, LF (2020). Pengajaran dan pembelajaran konsep koenzim dan apoenzim yang terkait dengan studi aktivitas enzim: dilihat dari caral pembelajaran berbasis masalah dengan menggunakan metodologi kelas terbalik.
- Moreno, JCV (2016). Pyridoxal phosphate: mekanisme penghambatan peran sebagai kofaktor dan sintesis (Disertasi Doktor, Complutense University).
- Rincon, LEC, & Muñoz, LMM (2005). Enzim tanah: indikator kesehatan dan kualitas. Acta Biológica Colombiana, 10 (1), 5-18.
- Soler-Gonzalez, AS (1994). Topologi dasar HMGCOA reduktase dengan analisis terkomputerisasi dari urutannya dan studi holoenzim yang dilarutkan dalam vesikel fosfolipid (Disertasi doktoral, Universitas Granada).
- Unit 5: enzim. Diakses pada 16 Januari di http://www.edu.xunta.gal/centros/iespuntacandieira/system/files/05_Enzimas.pdf.